Les enzymes, des protéines aux propriétés catalytiques
Des milliards de réactions par seconde dans votre corps : comment les enzymes font-elles ce miracle ?
Introduction
Imaginez que votre corps est une immense usine chimique. Pour transformer les aliments en énergie, réparer vos cellules ou éliminer des déchets, des milliers de réactions chimiques doivent s'y dérouler. À température douce et sans exploser ! Le secret ? Des ouvriers spécialisés et ultra-efficaces : les enzymes. Ces protéines extraordinaires sont les catalyseurs biologiques sans lesquels la vie serait impossible.
Pourquoi une réaction qui prendrait des années dans un tube à essai se produit-elle en une fraction de seconde dans une cellule ?
1🧬 Des protéines pas comme les autres
Les enzymes sont des protéines fabriquées par les cellules à partir de l'information génétique. Comme toutes les protéines, elles sont constituées d'une ou plusieurs chaînes d'acides aminés repliées dans l'espace. Ce qui les distingue, c'est leur fonction : ce sont des catalyseurs biologiques.
Substance qui accélère une réaction chimique sans être consommée ni modifiée de façon permanente au cours de cette réaction.
Une enzyme ne crée pas une réaction impossible, elle abaisse l'énergie d'activation nécessaire pour qu'elle ait lieu. C'est comme si elle offrait un tunnel à travers une montagne au lieu de la faire escalader aux réactifs.
Une enzyme est réutilisable. Une seule molécule d'enzyme peut catalyser des milliers, voire des millions, de transformations de substrat.
2🔑 Structure et fonction : la clé et la serrure
La fonction d'une enzyme est directement liée à sa structure tridimensionnelle unique, acquise lors de son repliement. Cette structure forme une zone particulière appelée le site actif.
Cavité ou sillon à la surface de l'enzyme, formé par le repliement de la chaîne polypeptidique, où se fixe le substrat et où a lieu la catalyse.
Le modèle historique est celui de la clé (le substrat) et de la serrure (le site actif). Aujourd'hui, on parle plutôt de modèle d'ajustement induit : la fixation du substrat induit un changement de conformation de l'enzyme qui optimise la catalyse.
Schéma montrant une enzyme avec son site actif. 1) Le substrat s'approche. 2) Il se fixe, induisant un changement de forme de l'enzyme. 3) La réaction a lieu, les produits sont libérés et l'enzyme retrouve sa forme initiale.
- 1. Enzyme
- 2. Site actif
- 3. Substrat
- 4. Produits
La structure 3D de l'enzyme lui confère une spécificité : une enzyme donnée ne catalyse qu'un type de réaction (spécificité d'action) sur un ou quelques substrats très précis (spécificité de substrat).
3📈 Les facteurs qui influencent l'activité enzymatique
L'activité d'une enzyme n'est pas constante. Elle dépend de paramètres physico-chimiques qui affectent sa structure délicate et donc sa fonction.
Le pH agit de la même façon : chaque enzyme a un pH optimal. La pepsine de l'estomac agit à pH 2, l'amylase salivaire à pH neutre. Un pH inadapté modifie les charges des acides aminés du site actif et peut dénaturer l'enzyme.
Perte de la structure tridimensionnelle native d'une protéine (en particulier son repliement), entraînant la perte de sa fonction biologique.
La concentration en substrat influence aussi la vitesse de réaction. À faible concentration, la vitesse augmente avec le substrat (les sites actifs sont libres). Elle plafonne à saturation quand tous les sites actifs sont occupés (Vitesse maximale Vmax).
4🚦 Régulation et inhibition
Les cellules régulent finement l'activité de leurs enzymes pour adapter le métabolisme aux besoins. Un mécanisme clé est l'inhibition.
Molécule qui ressemble au substrat et se fixe sur le site actif de l'enzyme, empêchant le substrat de s'y fixer. L'inhibition est réversible si la concentration en substrat augmente.
Molécule qui se fixe sur un site autre que le site actif (site allostérique), modifiant la forme de l'enzyme et rendant le site actif inopérant.
Le cyanure est un inhibiteur non-compétitif de la cytochrome c oxydase, une enzyme clé de la respiration cellulaire. Son blocage est fatal.
La régulation allostérique, où une molécule effectrice se fixe sur un site régulateur pour moduler l'activité, est un moyen essentiel de contrôler les voies métaboliques complexes.
Vocabulaire
Protéine possédant des propriétés catalytiques. Elle accélère une réaction biochimique spécifique.
Ex: L'amylase salivaire catalyse l'hydrolyse de l'amidon en maltose.
Molécule sur laquelle agit une enzyme. Elle se fixe au site actif pour être transformée.
Ex: L'amidon est le substrat de l'amylase.
Zone spécifique de l'enzyme, en forme de cavité, où se fixe le substrat et où a lieu la catalyse.
Ex: La complémentarité de forme entre le site actif et le substrat assure la spécificité.
Propriété d'une enzyme à n'agir que sur un substrat (ou un groupe de substrats) donné et à ne catalyser qu'un type de réaction.
Ex: La lactase ne coupe que le lactose, pas les autres sucres.
Altération de la structure spatiale d'une protéine (perte des structures secondaire, tertiaire, quaternaire) entraînant la perte de sa fonction.
Ex: La cuisson d'un œuf dénature les protéines de l'albumine, la rendant solide et opaque.
Étude de la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme et des facteurs qui l'influencent.
Ex: La détermination de la Vmax et du Km fait partie de la cinétique enzymatique.
Molécule qui diminue ou annule l'activité d'une enzyme.
Ex: Un médicament antibiotique peut être un inhibiteur d'une enzyme bactérienne.
Molécule non protéique (ion métallique comme Zn2+, Mg2+, ou petite molécule organique comme une vitamine) nécessaire à l'activité de certaines enzymes.
Ex: L'hémoglobine contient un cofacteur, l'ion fer, essentiel pour fixer l'oxygène.
